Compuși organici cu azot

Studiul aminelor și aminoacizilor, proprietăților și reacțiilor lor caracteristice.

Amine: clasificare și nomenclatură

Aminele sunt compuși organici care rezultă formal prin înlocuirea unuia sau mai multor atomi de hidrogen din amoniac cu radicali hidrocarbonați. Grupa funcțională este grupa amino, −NH₂.

Clasificarea după numărul de radicali legați direct de azot:

• amină primară – un radical: R−NH₂ (metilamina, anilina);
• amină secundară – doi radicali: R−NH−R′ (dimetilamina);
• amină terțiară – trei radicali: R₃N (trimetilamina).

Aici se află capcana cea mai importantă a capitolului. La alcooli, clasificarea se face după natura atomului de carbon care poartă grupa funcțională; la amine, se face după numărul de radicali de pe azot. De aceea terț-butilamina, (CH₃)₃C−NH₂, este o amină primară, deși carbonul care poartă grupa este terțiar. Această întrebare apare aproape la fiecare sesiune de admitere.

Clasificarea după natura radicalului: alifatice (metilamina, etilamina) și aromatice, în care azotul este legat direct de nucleul benzenic (anilina, C₆H₅−NH₂). Există și amine cu mai multe grupe amino, precum hexametilendiamina, folosită la fabricarea nailonului.

Nomenclatura curentă adaugă sufixul -amină la numele radicalului: metilamină, etilamină, dietilamină, N-metilanilină. În nomenclatura IUPAC modernă se folosește sufixul -amină atașat numelui hidrocarburii: etanamină, propan-1-amină.

Formula generală a aminelor saturate aciclice este C_nH_(2n+3)N pentru monoamine. Verificarea rapidă cu această formulă îți spune imediat dacă o formulă moleculară dată poate corespunde unei amine saturate sau conține nesaturări.

Proprietăți fizice și caracterul bazic al aminelor

Aminele inferioare (metilamina, dimetilamina, trimetilamina, etilamina) sunt gaze cu miros caracteristic, asemănător amoniacului sau peștelui alterat. Aminele mijlocii sunt lichide, iar cele superioare, solide.

Aminele primare și secundare formează legături de hidrogen între moleculele proprii, deci au puncte de fierbere mai ridicate decât hidrocarburile cu masă moleculară apropiată. Aminele terțiare nu au hidrogen legat de azot, deci nu pot forma astfel de legături între ele și fierb la temperatură mai joasă decât izomerii primari sau secundari. Toate aminele mici sunt însă solubile în apă, pentru că pot accepta legături de hidrogen de la moleculele de apă. Comparativ cu alcoolii de masă apropiată, aminele fierb mai jos, pentru că azotul este mai puțin electronegativ decât oxigenul, iar legăturile de hidrogen sunt mai slabe.

Caracterul bazic este proprietatea centrală. Azotul dispune de o pereche de electroni neparticipanți, prin care acceptă un proton, comportându-se ca bază Brønsted:

R−NH₂ + H₂O ⇌ R−NH₃⁺ + HO⁻

Tăria bazică depinde de disponibilitatea acestei perechi:

• radicalii alchil sunt donori de electroni (efect inductiv +I), îmbogățesc azotul în electroni și cresc bazicitatea; de aceea aminele alifatice sunt mai bazice decât amoniacul;
• nucleul aromatic atrage perechea de electroni a azotului prin conjugare cu inelul; electronii devin mai puțin disponibili, iar anilina este mult mai slab bazică decât amoniacul.

Ordinea de reținut, în soluție apoasă: amine alifatice secundare > amine alifatice primare > amoniac > amine aromatice. Aminele terțiare alifatice, deși ar trebui să fie cele mai bazice după logica efectului inductiv, sunt dezavantajate de împiedicarea sterică și de solvatarea mai slabă, așa că nu se plasează pe primul loc în apă. Constanta lor de bazicitate rămâne totuși mult mai mare decât cea a anilinei.

Reacțiile chimice ale aminelor. Anilina

Reacția cu acizii este cea mai simplă și cea mai des cerută. Amina, fiind bază, formează cu acizii săruri de amoniu substituite, solubile în apă:

CH₃−NH₂ + HCl → [CH₃−NH₃]⁺Cl⁻ (clorură de metilamoniu) C₆H₅−NH₂ + HCl → [C₆H₅−NH₃]⁺Cl⁻ (clorură de anilinium)

De aici o observație practică folosită în laborator și în farmacie: multe medicamente bazice se comercializează sub formă de clorhidrat, tocmai pentru că sarea este solubilă în apă, spre deosebire de amina liberă. Adăugarea unei baze tari eliberează din nou amina.

Anilina merită tratată separat, fiind vedeta capitolului:

• Obținere – prin reducerea nitrobenzenului, C₆H₅−NO₂ + 6[H] → C₆H₅−NH₂ + 2 H₂O, cu fier și acid clorhidric sau prin hidrogenare catalitică. Nitrobenzenul se obține la rândul lui prin nitrarea benzenului.
• Este un lichid uleios, puțin solubil în apă, toxic, care se colorează în brun prin oxidare la aer.
• Substituția electrofilă pe nucleul anilinei este mult activată de grupa amino, care este substituent de ordinul I, orientând în pozițiile orto și para. Reacția cu apa de brom decurge atât de ușor încât nu se poate opri la monosubstituție: precipită direct 2,4,6-tribromanilina, un solid alb, folosită ca reacție de identificare.
• Diazotarea – aminele aromatice primare tratate cu acid azotos (obținut in situ din NaNO₂ și HCl) la 0–5 °C formează săruri de diazoniu, C₆H₅−N₂⁺Cl⁻. Temperatura joasă este obligatorie, altfel sarea se descompune. Sărurile de diazoniu cuplează cu fenoli sau amine aromatice și dau azocoloranți, compuși intens colorați cu gruparea −N=N−, baza industriei coloranților.

Aminele alifatice primare tratate cu acid azotos dau, în schimb, alcool și degajă azot, iar degajarea cantitativă de N₂ a fost folosită ca metodă de dozare a grupelor amino primare.

Aminoacizi: structură, clasificare, nomenclatură

Aminoacizii sunt compuși cu funcțiuni mixte, care conțin în aceeași moleculă cel puțin o grupă carboxil (−COOH) și cel puțin o grupă amino (−NH₂).

Aminoacizii naturali, cei care intră în alcătuirea proteinelor, sunt α-aminoacizi: grupa amino se află la atomul de carbon vecin cu carboxilul. Formula generală este R−CH(NH₂)−COOH. Numărul lor este de aproximativ 20, iar dintre aceștia opt sunt esențiali, adică nu pot fi sintetizați de organismul uman și trebuie luați din alimentație.

Aminoacizii de reținut cu structura lor:

• glicina (glicocolul), H₂N−CH₂−COOH – cel mai simplu, singurul fără carbon asimetric;
• alanina, CH₃−CH(NH₂)−COOH;
• valina, leucina, izoleucina – catene ramificate, esențiali;
• serina – conține o grupă hidroxil suplimentară;
• cisteina – conține sulf, sub formă de grupă tiol −SH, importantă pentru punțile disulfurice;
• acidul glutamic și acidul aspartic – aminoacizi acizi, cu două grupe carboxil;
• lizina – aminoacid bazic, cu două grupe amino;
• fenilalanina, tirozina, triptofanul – aminoacizi aromatici.

Clasificarea uzuală se face după raportul dintre numărul grupelor funcționale: neutri (număr egal de grupe amino și carboxil), acizi (mai multe carboxil) și bazici (mai multe amino).

Un punct de examen ușor de pierdut: cu excepția glicinei, toți α-aminoacizii au atomul de carbon α asimetric (legat de patru substituenți diferiți), deci sunt optic activi și există sub formă de enantiomeri. În proteinele naturale se întâlnesc practic numai formele L.

Caracterul amfoter și amfionul

Având în aceeași moleculă o grupă acidă și una bazică, aminoacizii sunt amfoteri: reacționează atât cu acizii, cât și cu bazele.

• cu baze reacționează grupa carboxil: H₂N−CH₂−COOH + NaOH → H₂N−CH₂−COONa + H₂O;
• cu acizii reacționează grupa amino: H₂N−CH₂−COOH + HCl → [H₃N⁺−CH₂−COOH]Cl⁻.

În stare solidă și în soluție apoasă la pH apropiat de neutru, aminoacidul nu există în forma neutră scrisă în manual, ci sub formă de amfion (ion dipolar, zwitterion): protonul trece intramolecular de la carboxil la grupa amino, rezultând ⁺H₃N−CH₂−COO⁻. Molecula rămâne neutră în ansamblu, dar poartă simultan o sarcină pozitivă și una negativă.

Amfionul explică proprietățile fizice care altfel par ciudate: aminoacizii sunt solide cristaline cu puncte de topire foarte ridicate (peste 200 °C, cu descompunere), solubile în apă și insolubile în solvenți organici nepolari — se comportă, practic, ca niște compuși ionici, nu ca niște acizi carboxilici obișnuiți.

Punctul izoelectric (pI) este valoarea de pH la care aminoacidul se află predominant sub formă de amfion, sarcina electrică netă fiind nulă; la acest pH aminoacidul nu migrează în câmp electric și are solubilitate minimă. Consecințele, cerute frecvent:

• la pH mai mic decât pI (mediu acid) aminoacidul este încărcat pozitiv și migrează spre catod;
• la pH mai mare decât pI (mediu bazic) este încărcat negativ și migrează spre anod.

Aminoacizii acizi, precum acidul glutamic, au pI la valori mici de pH; cei bazici, precum lizina, au pI la valori mari. Pe această diferență se bazează separarea aminoacizilor prin electroforeză.

Peptide, proteine și reacții de identificare

Prin eliminarea unei molecule de apă între grupa carboxil a unui aminoacid și grupa amino a altuia se formează legătura peptidică, −CO−NH−, care este de fapt o legătură amidică.

Rezultă dipeptide, tripeptide, oligopeptide și, la un număr mare de resturi, polipeptide și proteine. Se numește rest de aminoacid fiecare unitate rămasă în lanț. Numărul de dipeptide diferite care se pot forma din doi aminoacizi diferiți este patru: două omogene și două mixte, iar cele două mixte sunt distincte, pentru că ordinea contează. Aceasta este o întrebare de numărare care apare des; regula generală pentru n aminoacizi diferiți este n² dipeptide posibile.

Structura proteinelor are patru niveluri:

• primară – succesiunea aminoacizilor, dată exclusiv de legături peptidice covalente;
• secundară – α-helix sau foaie pliată β, stabilizate prin legături de hidrogen;
• terțiară – forma spațială globală, stabilizată prin punți disulfurice, interacțiuni ionice și hidrofobe;
• cuaternară – asocierea mai multor lanțuri polipeptidice, ca în hemoglobină.

Denaturarea este distrugerea structurilor secundară, terțiară și cuaternară sub acțiunea căldurii, a acizilor și bazelor tari, a alcoolului sau a metalelor grele. Punctul-cheie: denaturarea nu rupe legăturile peptidice, deci structura primară rămâne intactă; proteina își pierde însă forma și activitatea biologică. Coagularea albușului de ou la fierbere este exemplul standard.

Reacții de identificare de reținut:

• reacția biuretului – peptidele cu cel puțin două legături peptidice dau, cu ioni de cupru(II) în mediu bazic, o colorație violetă;
• reacția xantoproteică – acidul azotic concentrat dă o colorație galbenă cu proteinele care conțin aminoacizi aromatici; de aceea pielea se îngălbenește la contactul cu acidul azotic;
• ninhidrina – dă cu α-aminoacizii o colorație albastru-violet.

Test — 6 întrebări ca la examen

Grile de admitere UMF — 5